在生命科學(xué)領(lǐng)域，一項關(guān)于IgE介導(dǎo)的高親和力受體激活機制的研究取得了突破性進展。施一公團隊與宿強團隊攜手，在《自然》雜志上發(fā)表了相關(guān)研究成果，揭示了人源IgE高親和力受體FcεRI的二聚化結(jié)構(gòu)及其構(gòu)象變化對受體激活的影響。

研究團隊通過生化、細胞和流式實驗，證明了IgE結(jié)合能誘導(dǎo)受體從二聚體轉(zhuǎn)變?yōu)閱误w，這一發(fā)現(xiàn)為理解IgE-FcεRI在過敏反應(yīng)中的關(guān)鍵作用提供了新視角。

▲ IgE 介導(dǎo)的過敏反應(yīng)概略示意圖

IgE作為過敏反應(yīng)的核心免疫球蛋白，其與FcεRI的相互作用是研究的重點。團隊提出的工作模型，為深入探究兩者相互作用及其在過敏反應(yīng)中的作用機制提供了重要依據(jù)。

▲ IgE 介導(dǎo) FcεRI 復(fù)合物激活的工作模型

此研究由西湖大學(xué)訪問人員陳夢瑩作為唯一第一作者，施一公教授和宿強研究員為共同通訊作者，共同完成了這一重要發(fā)現(xiàn)。